● Kerneidentitet:Igf - des er en trunkeret analog af det naturligt forekommende hormoninsulin - som vækstfaktor - 1 (Igf - 1). Specifikt mangler det de første tre aminosyrer (n - terminaltripeptid: glycin - prolin-glutamat) fundet i IGF-1-molekyle i fuld længde. Denne ændring forekommer ikke naturligt hos mennesker.
● Oprindelse:Det opstår ved forskning, der undersøger strukturen - aktivitetsforhold for IGF-1. Forskere opdagede, at fjernelse af disse første tre aminosyrer markant ændrede peptidens interaktion med dets bindende proteiner.
● Nøgleforskel fra IGF-1:Fuld - længde IGF-1 cirkulerer i blodet overvejende bundet (over 99%) til en familie af IGF-bindingsproteiner (IGFBP'er). Denne binding stabiliserer IGF-1, men begrænser også alvorligt dens biotilgængelighed og styrke på vævsniveauet og fungerer som et reservoir- og reguleringsmekanisme.
● "DES" -fordelen (teoretisk):Sletningen af de første tre aminosyrer reducerer drastisk IGF - DES's affinitet for de fleste IGFBP'er, især IGFBP-3, den største transportør. Dette resulterer teoretisk i:
○ øgede den fri fraktion i høj grad:En meget højere procentdel af IGF - des cirkulerer i den biologisk aktive, ubundne ("fri") tilstand sammenlignet med IGF-1.
○ Forbedret bioaktivitet:Denne øgede fri brøkdel antages at oversætte til markant større receptoraktiveringsstyrke ved målvæv (som muskel og brusk)på molær basissammenlignet med IGF-1. Undersøgelser antyder, at det kunne være 10-100 gange mere potentIn vitroog i nogle dyremodeller.
